федеральный номер

7(985) 786 76 83

круглосуточно

Е-mail: email@aeropharmexpress.ru

Skype: aeropharmexpress

  • Главная
  • Новости
  • Гормон физической активности Иризин действительно существует

Гормон физической активности Иризин действительно существует

17 августа 2015 г.

 

 

Несмотря на отчеты, подвергающие сомнению роль гормона Иризина (и само его существование), сотрудники Медицинской школы Гарварда Брюс Шпигельман и его коллеги 13 августа представили новые свидетельства, обосновывающие функцию белка в физической активности. Результаты последнего анализа гормона Иризина опубликованы в журнале Cell Metabolism.

Группа Шпигельмана идентифицировала в 2012 году Иризин как гормон, выпускаемый человеческой мышцей во время физической активности. С тех пор это стало источником научных споров. Три года назад группа ученых под руководством Брюса Шпигельмана показала, что трансмембранный белок FNDC5 типа 1 активируется в мышцах во время физической нагрузки как у мышей, так и у человека. Исследователи также сообщили, что во время физической активности, внеклеточного часть белка, которую они назвали Иризин, расщепляется и выбрасывается в кровь.

В марте этого года, группа ученых из института Лейбница биологии сельскохозяйственных животных в Германии поставили под сомнение качество антител, используемых для выявления гормона в организме человека. Пока другие продолжали отправлять анонимные замечания, ставящие под сомнение обоснованность результатов исследования Шпигельмана, данные его исследований были опубликованы на сайте PubPeer. То, что этим стартовым кодоном из РНК (мРНК) Иризина является ATA, а не типичный ATG-кодон, – также заставило сомневаться некоторых ученых в существовании белка.

Для своего последнего исследования группа ученых во главе с Брюсом Шпигельман и Стивен Гуджи использовали метод количественной масс-спектрометрии для того, чтобы обнаружить кодон (кодирующую единицу гена), которая запускает образование Иризина.

«Это исследование достаточно четко демонстрирует существование Иризина в циркуляции крови у людей и изменения его уровня после физических упражнений», - сообщил в электронном письме Филипп Шерер, ученый, изучающий адипогенез в Юго-западном медицинском центре университета Техаса, но не вовлеченный для участия в данном исследовании. 

Свен Энербёк, занимающийся изучением жировой ткани в университете Гётеборга в Швеции, и также не участвовавший в исследовании, согласился: «Используя средства современной масс-спектрометрии, авторы показывают, что участие Иризина в циркуляции крови является сильнейшим доказательством присутствия Иризина у людей».

«Нет необходимости проводить следующий уровень исследования», - говорит Шпигельман. «Мы проникли, буквально, на атомный уровень».

Как и в предыдущих своих исследованиях 2012 года, в настоящем эксперименте ученые сначала удаляли наиболее часто встречающиеся белки плазмы – альбумин и иммуноглобулин – из образцов плазмы человека, ведущих малоподвижный образ жизни, а также тех, кто имел интервал в аэробной тренировке. Затем ученые пронизывали плазму двумя Иризин-меченными пептидами, маркированными стабильными, тяжелыми изотопами. «Эти пептиды, которые не относятся ни к каким другим белкам в аннотируемом геноме человека, позволили исследователям определить химически идентичный — но физически отличающийся — родной Иризин». Эти тяжелые пептиды «позволяют нам исследовать точно, куда Иризин может двинуться в масс-спектрометрии», - объяснил Шпигельман.

Экспериментаторы также использовали два синтетических пептида Иризина для исследования трансляции стартового мРНК. Одна кодированная часть белка скользила вниз от инициирующего кодона ATA, но вверх по потоку от первого ATG-кодона в пределах мРНК, в то время как другая часть находилась ниже обоих кодонов. Поскольку оба родные пептида присутствовали в циркуляции в подобных количествах, исследователи подтвердили, как ранее сообщалось, ATA в качестве стартового (инициирующего) кодона.

Уровни циркулирующего в крови Иризина были около 3,6 нанограмм на миллилитр (нг/мл) у «оседлых» людей, и немного выше – 4.3 нг/мл у тех, кто занимался аэробной тренировкой. «Это уровень, при котором циркулируют многие биологически активные гормоны», - уточняет Шпигельман.

«Этот количественный анализ масс-спектрометрии является важным шагом вперед, чтобы понять, как этот гормон влияет на человеческий метаболизм», - сказал д-р Франческо Чели, профессор Медицинского Центра Университета Содружества Вирджинии, который также изучает Иризин, но не участвовал в данном исследовании.

Но Гарольд Эриксон, клеточный биолог из Университета Дьюка в Дареме, Северная Каролина, который был автором исследования, оспаривавшим существование Иризина, до сих пор не совсем уверен. «Масс-спектрометрия, похоже, сделана очень правильно, но я думаю, что все еще ​​возможно, что 3 нг/мл-концентрация является какой-то примесью белка», - заявил ученый. Ссылаясь на результаты 2013 года, которые показали очень низкую трансляцию человеческого FNDC5-гена от ATA по сравнению с кодоном ATG, Эриксон сказал, что он скептически относится к тому, что люди сохраняют функциональный FNDC5.

Ученые лаборатории Брюса Шпигельмана ранее показали, что Иризин может вызвать потемнение белого жира, превращая жир из инертного в метаболически активный. Используя нокаутирование трансгенных мышей, ученые в настоящее время исследуют механизм гормона в действии – обладает ли Иризин дополнительными функциями, связанными с физическими упражнениями. «Как и многие другие связанные с физическими упражнениями процессы, которые могут быть воплощены в Иризине это то, что интересно для меня», - заверяет Шпигельман.

Имея в руках результаты последних исследований, сказал Энербёк, «наука может обратиться к оценке влияния Иризина на физиологию человека».

 

By Anna Azvolinsky

 

«The Scientist», August, 13, 2015



Есть вопросы или нужна консультация по лекарствам? Позвоните нашему фармацевту!
Телефон горячей линии +7(985) 786 76 83 или пишите на почту email@aeropharmexpress.ru

 

Отзывы